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TDAH, casemorfina y gliadorfina


El biorritmo humano está controlado por el núcleo supraquiasmático (NSQ), el reloj biológico de nuestro cerebro. Bajo la influencia de los cambios en la intensidad de la luz (el sol y la oscuridad), regula un gran número de funciones neuroendocrinológicas. Casi todos los neurotransmisores y hormonas son producidos según un ritmo determinado a través de lo que se llama un biooscilador (regulador del ritmo) que se encuentra basalmente en el NSQ. Así se originan biorritmos para la producción y la actividad del cortisol, las catecolaminas, la renina, la angiotensina, la aldosterona y la serotonina. El NSQ funciona de hecho como un marcapasos para el conjunto del organismo.

Las personas con un déficit de la enzima dipeptidil peptidasa, producida por células del intestino influenciadas por colonias de bacterias fisiológicas. Esta carencia produce trastornos en la transformación de la caseína (proteína de la leche) y el gluten (proteína del trigo).

Cuando estas sustancias se filtran por la pared intestinal pueden afectar a los biorritmos de NSQ provocando problemas de atención...

En general hay tres grupos de fuentes de proteínas en la leche que son: un primer grupo de proteínas llamadas caseínas (alpha s1, alpha s2, beta-caseína y kappa-caseína); un segundo grupo de proteínas, las del suero de la leche (beta-lactoglobulina, alfa-lactoalbúmina, inmunoglobulinas, glicomacropéptidos, albúmina sérica bovina) y un tercer grupo, las proteínas menores (lactoperoxidasa, lisozima y lactoferrina).

Las proporciones de cada grupo de proteínas en la composición de la leche van a depender de la especie de mamífero a la que nos referimos. En la leche bovina aproximadamente el 80% es caseína y el 20 % son proteínas del suero de la leche, mientras que en la leche humana el 30% es caseína y el 70% son proteínas del suero de la leche, estando las proteínas menores en muy baja proporción.

Algunos péptidos procedentes de la digestión de la leche muestran actividad similar a la morfina. La afinidad de cada uno de estos péptidos por los receptores opioides es distinta en función de su estructura molecular.

Se ha visto que la alfa-s1-casomorfina se une con alta afinidad a los subtipos del receptor kappa opioide (kappa 1 y kappa 2) mediante la secuencia Tyr-Val-Pro-Phe-Pro y que si se amida en el extremo carboxilo terminal se une a los receptores opioides delta y kappa 3 .

Igualmente las beta-casomorfinas 5, 6, 7 y 8 humanas y bovinas tienen mayor afinidad por los receptores mu-opioides, menor por los delta y aún menor por los kappa.

Dr Juan A Cruz Velarde

Neurólogo

www.neuronae.net


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